(от греч. lysis - растворение, распад и zyme - закваска), мурамидаза, фермент класса гидролаз ; разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение ( лизис ) . В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слёзы, слюна, слизистая оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезёнка, лейкоциты, слёзы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном белке. Л. из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л. яичного белка - первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования - существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа в целом.
Л. - белок с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу (30`30`45 ). Трёхмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки , Биополимеры ) поддерживается 4 дисульфидными ( - S - S - ) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного белка гуся - 2, в Л. фага Т4 их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами. Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( - СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис .). Л. действует на один из основных компонентов бактериальной стенки - сложный полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей таким образом, что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами. Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки.
Препарат Л. применяют при лечении глаз, носоглотки, дёсен, ожогах, в акушерстве и др.
Лит.: Филлипс Д., Трехмерная структура молекулы фермента, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 3, М., 1968; Химия белка, М., 1969; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер. с англ., М., 1971.
Н. А. Кравченко.