класс ферментов, катализирующих реакции гидролитического (с участием воды) расщепления внутримолекулярных связей ( гидролиза ). Г. широко распространены в клетках растений и животных. Участвуют в процессах обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и др. биологически важных соединений. По типу гидролизуемой связи класс Г. делят на ряд подклассов: действующие на сложноэфирные связи (например, липаза); на гликозильные связи (например, амилаза); на пептидные связи (например, пепсин); на кислотноангидридные связи (например, аденозинтрифосфатаза) и т.д.
По химической природе большинство Г. - простые белки; для проявления их каталитической активности необходимо наличие неизмененных сульфгидрильных (SH-) групп, занимающих определенное положение в полипептидной цепи. Ряд Г. получен в кристаллическом виде (уреаза, пепсин , трипсин , химотрипсин и др.). Механизм каталитического действия некоторых исследованных Г. включает соединение фермента с расщепляемым веществом с последующим отщеплением продуктов реакции и освобождением фермента. Показано, что в механизмах ферментативного гидролиза много общего с механизмом действия трансфераз и что некоторые Г. могут переносить отщепляемые группы не только на воду, но и на др. молекулы.
Е. И. Королев.