трансаминирование, обратимый перенос аминогруппы (-NH2) от аминокислот или аминов к оксокислотам:
Реакция ферментативного П., открытая в 1937 советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман, играет роль важного промежуточного звена в процессах синтеза и дезаминирования многих аминокислот у животных, растений и микроорганизмов. Большинство природных аминокислот синтезируется в тканях путём переноса NH2-группы от глутаминовой кислоты - начального продукта усвоения азота - на различные оксокислоты. Обеспечивая быстрое взаимопревращение различных амино- и оксокислот, реакции П. играют важную роль в регуляции и сопряжении обмена аминокислот и углеводов, ферменты П.- аминотрансферазы имеются во всех живых клетках. Описано свыше 55 различных аминотрансфераз, катализирующих П. всех известных природных аминокислот и ряда биогенных аминов. Коферментом аминотрансфераз является производное витамина B6 - пиридоксальфосфат, играющий роль переносчика NH2-группы (о механизме П. см. Пиридоксалевые ферменты ).Резкое повышение содержания некоторых аминотрансфераз в плазме крови больных служит диагностическим признаком при поражениях печени (гепатиты), сердца (инфаркт миокарда), мышц (травмы, миодистрофические заболевания).
Лит.: Браунштейн А. Е., Шемякин М. М., Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами, 'Биохимия', 1953, т. 18, в. 4; Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; The Enzymes, v. 9, N. Y., 1973.
Ю. М. Торчинский.