оксигенированный гемоглобин HbO2, продукт обратимого присоединения кислорода к 'восстановленному' гемоглобину (Hb); переносит О2 от органов дыхания к тканям и определяет ярко-красный цвет артериальной крови. В Hb молекула O2 связывается атомом железа гема (Fe2+); при этом валентность железа не меняется, т. е. истинного окисления не происходит. Присоединение O2 к одному из 4 гемов изменяет трёхмерную структуру Hb и сродство др. гемов к O2. На образование и диссоциацию HbO2 в организме влияют концентрация CO2, pH и др факторы. У разный видов животных Hb имеет одинаковый гем, но различаются белковой частью - глобином (его размером, аминокислотным составом, физич. свойствами), который и влияет на сродство Hb к O2. Эти различия связаны с экологией вида: обычно чем доступнее O2 для животного, тем меньше сродство его Hb к O2, т. е тем выше парциальное давление O2, при котором происходит насыщение им Hb и образование HbO2. Так, у наземных животных сродство Hb к O2 меньше, чем у водных; у рыб, обитающих в проточных водах оно меньше, чем у рыб стоячих вод, и т.д. Даже у организмов одного вида (например, у человека) может быть несколько Hb, которые сменяют друг друга в процессе онтогенеза (у плода HbO2 образуется легче, чем у взрослого).
Лит.: Проссер Л., Браун Ф., Сравнительная физиология животных, пер. с англ., М., 1967, с. 238-79; Коржуев П. А., Проблема оксигенации гемоглобина, 'Успехи физиологических наук', 1973, т. 4, | 3.