константа, один из важнейших параметров кинетики ферментативных реакций, введённый немецкими учёными Л. Михаэлисом (L. Michaelis) и М. Ментен в 1913; характеризует зависимость скорости ферментативного процесса от концентрации субстрата. Согласно теории Михаэлиса - Ментен, первым этапом любого ферментативного процесса является обратимая реакция между ферментом ( Е ) и субстратом ( S ), приводящая к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса ( ES ), который затем подвергается практически необратимому расщеплению на продукт реакции ( Р ) и исходный фермент:
Реакции образования и распада комплекса ES характеризуются константами скорости k 1 , k -1 , k 2. Если концентрация субстрата значительно превышает концентрацию фермента ([ S ] > > [ E ]) и, следовательно, концентрация ES становится постоянной, скорость ферментативной реакции (u) выражается уравнением:
где V - максимальная скорость реакции, достигаемая при полном насыщении фермента субстратом. Соотношение констант скорости
также является константой ( Кm ), получившей название М. к. Подставляя в уравнение (2) М. к., получаем уравнение Михаэлиса - Ментен:
Из уравнения (3) следует, что М. к. численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимально возможной (см. рис. ). В ряде случаев, когда величина k 1 мала и ею можно пренебречь, М. к. становится равной
и может служить мерой сродства субстрата к ферменту. М. к. имеет размерность концентрации. Практически величину М. к. находят различными графическими методами, исследуя зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. См. также Ферментативный катализ .
Лит.: Яковлев В. А., Кинетика ферментативного катализа, М., 1965; Уэбб Л., Ингибиторы ферментов и метаболизма, пер. с англ., М., 1966. Д.
Д. М. Беленький.